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  • 資訊 > 食品原材料 > 食品加工時胰蛋白酶如何固化?

    2018-03-20 來源:

      胰蛋白酶是絲氨酸蛋白水解酶的一種,是動物胰 腺中一種重要的消化酶。1786年,德國科學家威廉·屈內(nèi)在胰液中發(fā)現(xiàn)了一種能降解其他生物物質(zhì)的物質(zhì),并命名為胰蛋白酶,1931年諾斯洛甫和昆尼茲首先將其制成結晶。除存在于脊椎動物體內(nèi)外,胰蛋白酶還被發(fā)現(xiàn)在蠶、放線菌、海盤車等其他生物體內(nèi)也有存在。

    胰蛋白酶

    【胰蛋白酶】

      胰蛋白酶是一種肽鏈內(nèi)切酶,它能專一性的識別賴氨酸或精氨酸殘基的羧基端并對相應部位的肽鍵進行切割,同時也能切割這兩種氨基酸的羧基端形成的脂鍵或酰胺鍵。對胰蛋白酶專屬性較強的底物有N苯甲酰-DL-精氨酸對硝基苯胺鹽酸鹽(BAPNA)和N-苯甲酰-L精氨酸乙酯(BAEE)。BAPNA只對胰蛋白酶敏感,BAEE對胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)敏感,因而在復雜的混合體系中多采用BAPNA作為胰蛋白酶的酶活測定專一性底物。BAPNA被胰蛋白酶分解后,產(chǎn)物為硝基苯胺,在410nm處有吸收。

      在傳統(tǒng)的酶催化過程中,酶多以游離形式存在。這種以游離酶催化的過程存在酶無法重復利用、產(chǎn)物不純等缺點。與游離酶相比,固定化酶有諸多優(yōu)點:可重復使用,由于固定化酶與酶載體相連接,使酶回收成為可能,回收后的酶一般可以用于下次酶促反應;耐受性強,酶載體多為惰性材料,對酸堿度、溫度等的耐受能力較強,比游離酶更好的保護了酶活性及酶穩(wěn)定性;產(chǎn)物純度高,將酶從酶促反應體系中取出的另一優(yōu)點是,酶促反應的產(chǎn)物不含有酶,純度更高;形式多樣化,可以根據(jù)實際的酶促反應要求制備相應的固定化酶,使酶更適合實際的酶促反應。

      酶的固定化方法可分為物理方法和化學方法兩大類。物理方法主要有包埋法

      和吸附法;化學方法主要是交聯(lián)法和共價交聯(lián)法。

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